Для обмена белков в организме человека характерна одна важная особенность - ни белки, ни аминокислоты не могут запасаться впрок, как, например, липиды в жировой ткани или углеводы в виде гликогена.

Заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме человека. Для этого есть несколько путей: аминирование непредельной кислоты, восстановительное аминирование и переаминирование.

Алитированием непредельной кислоты образуется Асп из фумаровой кислоты под действием аспартат:аммиак-лиазы (см. рис. 6.40). Реакция обратима и поэтому Асп, превращаясь в фумаровую кислоту, может полностью окисляться в цикле Кребса.

Восстановительное аминирование - процесс, обратный окислительному дезаминированию (см. рис. 3.14 и 12.1). Но таким путем образуются только Ала и Глу, так как активность их дегидрогеназ существенна.

Таким образом, Ала, Асп и Глу считают первичными , а все остальные заменимые аминокислоты образуются в реакциях переаминироваиия (см. рис. 3.15).

Пищевые аминокислоты (образующиеся при переваривании белков) с кровыо разносятся к разным органам и тканям, где используются для синтеза белков. Подсчитано, что в организме взрослого человека ежесуточно синтезируется 1,3 г белка на 1 кг массы (в среднем 90-100 г). При этом с помощью изотопных методов установлено, что пищевые аминокислоты составляют лишь 1/4 часть. Это свидетельствует о том, что в тканях организма белки подвергаются постоянному обновлению. Разные белки обновляются с разной скоростью. Например, сроки функционирования инсулина составляют 20-30 мин, белков слизистой кишечника - 2-4 сут, гемоглобина - 100-120 сут, коллагена - 6-8 мес.

Отслужившие свой срок молекулы белков подвергаются действию тканевых пептидгидролаз и разрушаются до свободных аминокислот по схеме

Белок -? Высокомолекулярные -? Низкомолекулярные -? Аминокислоты, полипептиды полипептиды

Аналогично протекает распад белков и вне организма, в различных биологических тканях, жидкостях и пищевых системах. Например, при созревании сыров в готовом продукте всегда присутствуют все компоненты, представленные на данной схеме. Соотношение продуктов распада: пептидов, аминокислот, аминов существенно влияет на вкус и аромат. Средне- и низкомолекулярные пептиды, обладающие горьким вкусом, придают некоторым сырам характерный горьковатый привкус.

Процессы обмена белков в организме человека регулируются при участии ряда гормонов (табл. 12.4).

Таблица 12.4

Регуляция обмена белков и аминокислот

Орган	Синтезируемые гормоны и оказываемый эффект
Гипофиз	Соматотропин усиливает синтетические процессы белка
Щитовидная железа	Тироксин увеличивает скорость биосинтеза белков
Поджелудочная железа	Инсулин обеспечивает преобладание синтеза белков над их распадом; стимулирует связывание и-РНК с рибосомами
Мозговое вещество надпочечников	Адреналин увеличивает скорость расщепления в тканях белков и выделения азотистых продуктов обмена с мочой
Кора надпочечников	Кортизон тормозит синтез белков, увеличивает их распад и выделение азотистых продуктов обмена с мочой
Семенники	Тестостерон стимулирует биосинтез белка в мышечной ткани, вызывая накопление в организме азота

В результате обмена белков часть аминокислот подвергается распаду. Обязательной стадией при этом является дезаминирование или переамиии- роваиие (см. параграф 3.2).Наиболее распространенный вариант - окислительное дезаминирование. На рис. 3.14 показано суммарное уравнение. В действительности реакция протекает в две стадии: дегидрирование и гидролиз (см. рис. 12.1). При окислении по действием специфической НАД-деги- дрогепазы образуется иминокислота. Во время гидролиза двойная связь в иминогруппе расщепляется и выделяется NH 3 .

Это превращение имеет большое значение для обмена белков, так как обе его стадии обратимы и таким образом из кетокислоты может образоваться аминокислота.

По направлению использования безазотистого остатка аминокислоты делят на две группы: кетогенные и гликогенные (табл. 12.5).

Одновременно кетогенные и гликогенные - Иле, Лиз, Фен, Тир, Три.

В настоящее время известны пути распада всех протеиногенных аминокислот.

Примеры кетогенных и гликогенных аминокислот

Обмен отдельных аминокислот

Глицин - простейшая аминокислота. Синтезируется, главным образом, из Сер, оксиметильная группа которого удаляется ферментом, содержащим витамин By. Подобно ГАМК, Гли является тормозным нейромедиатором . Гли включается в синтез пуриновых азотистых оснований (см. рис. 13.9) и пиррольных циклов. Участвует в обезвреживании токсичных соединений ароматического ряда, которые образуются из растительных продуктов, если те преобладают в рационе. Гли образует с бензойной, фснилуксусной кислотами и фенолами растворимые в воде соединения, которые выводятся через почки. Например, комплекс Гли с бензойной кислотой называется гиинуровая кислота (рис. 12.2).

Рис. 12.2.

С холевой кислотой Гли образует гликохолевую кислоту (рис. 12.3), обладающую свойствами ПАВ и участвующую в эмульгировании жиров при переваривании.

Дезаминирование Гли осуществляется по окислительному типу НАД-зависимой дегидрогеназой с образованием глиоксиловой кислоты (рис. 12.4).

Рис. 12.4.

Серин - заменимая оксиаминокислота. Скелет ее образуется из 3-ФГК, источником которой является глюкоза, a NH 2 -rpynna вводится путем пере- аминирования. Сер необходим для синтеза фосфолипидов (см. рис. 11.42 и 11.43), является предшественником аминоэтанола (рис. 12.5), холина.

Рис. 12.5.

Оксигруппа Сер входит в состав активных центров многих ферментов, таких, как трипсин, химотрипсип, эстеразы, фосфорилазы, фосфатазы.

При распаде Сер сначала освобождается от спиртового гидроксила, а затем гидролитическим путем - от аминогруппы (рис. 12.6). В результате образуется ПВК, которая легко вовлекается в ЦТК и окисляется там до Н 2 0 и С0 2 .

Рис. 12.6.

Метионин - незаменимая серосодержащая аминокислота. Передает метальную группу на другие соединения. В результате образуются холин, креатин, адреналин, азотистые основания.

После освобождения от метальной группы сера Мет в основном переходит в серу Цис.

В действительности все превращения протекают, когда Мет находится в активной форме - в виде 8 + -аденозилметионина (см. рис. 6.31).

Хотя Мет - незаменимая аминокислота, она может регенерироваться из гомоцистеина в обратимой реакции, показанной на рис. 12.7. Катализируется превращение ферментами, в составе которых есть витамины В 9 и В 12 . По-

Рис. 12.7.

скольку единственным источником гомоцистеина служит Мет, то обеспечение организма данной аминокислотой зависит исключительно от ее содержания в продуктах питания .

Цистеин - заменимая серосодержащая аминокислота, так как может синтезироваться из двух аминокислот: Сер и Мет (см. рис. 12.7). Цис содержит высокоактивную сульфгидрильную группу, которая может легко окисляться с образованием дисульфидной связи. Такое превращение происходит между разными полипептидными цепями или в пределах одной полипептидной цепи при формировании третичной структуры белка и называется посттрансляционная модификация белка. Именно таким образом стабилизированы молекулы инсулина, химотрипсина и других белков в третичной структуре.

Активность сульфгидрильной группы проявляется в ферментативном катализе. Например, многие ферменты содержат в активном центре SH- группы, необходимые для каталитической реакции. Известно, что активность таких ферментов утрачивается при окислении SH-rpynn.

В экспериментах с животными доказано, что цистеин трансформируется в трипептид глутатион, обладающий окислительно-восстановительными свойствами. Предполагают, что глутатион поддерживает активную восстановленную форму ферментов, за счет собственного окисления. Положительный антиоксидантный эффект глутатиона доказан:

• в улучшении процессов нейтрализации тяжелых металлов, токсинов;
• снижении нежелательных последствий радиации и химиотерапии при лечении онкологических заболеваний;
• в замедлении процессов старения.

В тканях цистеин может декарбоксилироваться с образованием амино- этантиола (рис. 12.8), который необходим для синтеза Ко А или окисляется до таурина (рис. 12.9).

Таким образом, цистеин - это предшественник таурина, который играет роль нейромедиатора, обладает противосудорожной активностью. Таурин способствует улучшению энергетического обмена, стимулирует восстановительные процессы, например, в тканях глаза.

В печени таурин образует таурохолевую кислоту подобную гликохоле- вой (см. рис. 12.3), чем способствуют эмульгированию жиров в кишечнике.

Рис. 12.9.

Часто комплексы желчных кислот с таурином и глицином называют конъюгаты или парные соединения.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты играют большую роль в обмене белков, осуществляют транс- и дезаминирование аминокислот. Могут акцептировать NH 3 не только в свободном виде, но и в составе белков. В результате образуются соответствующие амиды: аспрагин (Аси) и глутамин (Глн). Тем самым Аси и Глу участвуют в обезвреживании NH 3 .

Обмен большинства аминокислот проходит через стадию образования аспарагиновой и глутаминовой кислот в реакциях переаминирования.

Обе аминокислоты участвуют в синтезе азотистых оснований (см. рис. 13.8 и 13.9).

Декарбоксилирование аспарагиновой кислоты приводит к образованию а- или (3-алапина (рис. 12.10). Последний может включаться в синтез пан- тотеповой кислоты (см. рис. 6.47).

Рис. 12.10.

При а-декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется у-ами- номасляная кислота (рис. 12.11), которая тормозит процессы возбуждения в сером веществе коры головного мозга и используется как лекарственное средство при некоторых заболеваниях ЦНС.

Фенилаланин - незаменимая ароматическая аминокислота. Окисляется до тирозина, который далее превращается в хинон (рис. 12.12). Хиноны входят в состав меланонротеинов - сложных белков, придающих окраску коже, волосам, шерсти.

Рис. 12.12.

1 - реакция катализируется фенилаланингидроксилазой; 2 - реакция катализируется

тирозиназой

В обмене Фен может наблюдаться наследственный сбой - синтез ряда дефектных ферментов. Например, при дефекте синтеза фенилаланингид- роксилазы наблюдается заболевание феншкетонурия. В этом случае образуется не Тир, а фениллактат, фенилпируват и фенилацетат, которые накапливаются в крови и выводятся с мочой. Эти продукты токсичны для мозга и вызывают у детей тяжелое отставание в умственном развитии (фе- нилпировиноградная олигофрения), предупредить развитие которого можно, соблюдая диету, не содержащую Фен. В частности, гликомакропептид, отщепляющийся при ферментативном гидролизе казеина и переходящий в сыворотку, не содержит Фен, а значит, может использоваться в питании таких детей.

Другое нарушение возникает при дефекте тирозиназы и называется альбинизм (от лат. albus - белый). Из-за сбоя в синтезе пигмента меланина кожа и волосы у человека слабо пигментированы, а зрачки глаз красного цвета, так как просвечивают сосуды глазного дна из-за отсутствия пигментов в радужной оболочке.

Тирозин является заменимой аминокислотой, так как синтезируется из Фен (см. рис. 12.12). Однако окисление Фен в Тир, катализируемое фенил- аланингидроксилазой - необратимый процесс, поэтому при недостатке Фен в продуктах Тир не может заменить его.

Тир - предшественник ряда важных соединений. Во-первых, из Тир синтезируются гормоны щитовидной железы: тетраиодтиронин (Т,) и три- иодтиронин (Т 3).

Во-вторых, Тир при участии тирозиназы окисляется до диоксифенила- ланина (ДОФА), а затем до ДОФА-хинона, который необходим для синтеза окрашенных белков - меланонротеинов.

Наконец, диоксифенилаланин может подвергаться декарбоксилирова- нию с образованием дофамина (диоксифенилэтиламина), который является предшественником катехоламинов (нейромедиаторов) - норадреналина и адреналина (см. рис. 8.3).

Рис. 12.13.

Триптофан - незаменимая для человека и животных аминокислота. Из нее синтезируются такие биологически активные соединения, как серотонин (рис. 12.14) и рибонуклеотид никотиновой кислоты. Серотонин - высокоактивный биогенный амин сосудосуживающего действия. Он регулирует артериальное давление, температуру тела, дыхание, почечную фильтрацию и является медиатором нервных процессов в ЦНС.

Рис. 12.14.

В норме не более 1% Три превращается в серотонин. Более 95% Три окисляется по пути, который приводит к образованию НАД, уменьшая потребность организма в витамине В 5 .

Пролил - заменимая аминокислота, поэтому в животном организме существует возможность ее синтеза: либо из у-полуальдегида глутаминовой кислоты (а-амино-у-оксопентановая кислота), либо из орнитина, который образуется при гидролизе Apr (рис. 12.15).

Рис. 12.15.

При распаде Про сначала окисляется той же НЛД-дегидрогеназой до 5-пирролин-2-карбоновой кислоты, у которой гидролитическим путем разрушается цикл по месту двойной связи. В результате образуется у-полуальдегид. Его альдегидная группа окисляется до карбоксильной. Так возникает Глу, пути использования которой зависят от потребности клетки.

Глава IV .9.

Обмен белков

Важный критерий пищевой ценности белков – доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей (коллаген и эластин). Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, т.к. содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз (соя, горох). У жвачных растительные белки перевариваются под действием ферментов микрофлоры рубца. Существенный критерий ценности пищевого белка – аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.

Переваривание и всасывание белков

В ротовой полости не происходит.

В желудке главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген – предшественник протеолитического фермента пепсина . В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется. Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

В тонком отделе кишечника происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген , химотрипсиноген , прокарбоксипептидазу , проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза , который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза . Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na + . Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол , крезол , сероводород , метилмеркаптан , индол , скатол , а также группа соединений под общим названием «трупные яды» - кадаверин , путресцин . Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания (см. подробнее главу "Биохимия печени"). Затем они выводятся из организма с мочой.

Переваривание белков у жвачных

Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:

1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;

2) подвергаться процессу брожения;

Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:

1) на синтез белков микрофлоры рубца;

2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.

Пути использования АК в организме

1) синтез собственных белков организма (см. главу "Матричный биосинтез);

2) при дефиците энергии участие в ЦТК (рис. 4.9.1.);

3) участие в образовании биологически активных веществ (БАВ).

Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:

1) окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге – это глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-кетоглутаровую ;

2) переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует с пировиноградной , при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин ;

3) декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО 2 и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота .

Гистамин - продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления.

Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

Дофамин – производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина .

Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

Биосинтез аминокислот

Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин – из фумарата, глутамин из - альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин - из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата (Ф: АсАт). Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Биосинтез сложных белков

Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды . Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО 2 . Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО 2 .

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты . Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов – аланином и аминомасляной кислотой.

Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки.

Предшественники гема – сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота (Е : аминолевулитат-синтетаза). Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена(Е: порфобилиногенсинтетаза ). Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин . Заключительный этап – присоединение железа (Е : феррохелатаза ).

Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

1) раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;

2) удаление железа после чего получается биливердоглобин;

3) отщепление глобина с образованием биливердина ;

4) восстановление метиновой группы с получением билирубина .

Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный – непрямым (свободным).

Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови – билирубинемия.

Обезвреживание аммиака

Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

1) Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.

2) Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

3) Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).

4) Основной путь – синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.

Лежащих в основе жизни. В живой природе вся сумма химических реакций направлена к одной цели – воспроизведению белковых тел. Все другие виды обмена – углеводный, липидный, нуклеиновый и минеральный – обеспечивают метаболизм белков, особенно биосинтез специфических белков.

Обмен белков в организме занимает ведущую роль, а потому необходимо систематическое пополнение их из внешней среды, главным образом белками растительного и животного происхождения. Проблема белка была и остается основной проблемой перед человечеством. Сегодня треть человечества испытывает недостаток белка в рационе.

Основной источник белка в рационе человека это белки животного происхождения – мясо, молоко, яйцо. Если для обеспечения потребности человека в питательных веществах требуется производство зерна из расчета 1 тонна на человека в год, то из этого количества две трети зерна используется на корм скоту, чтобы иметь полноценные белки животного происхождения. Потребление зерна для кормовых целей занимает большое место в производстве полноценных белков, поэтому необходимо стремиться к снижению потребления концентратов в производстве животноводческих продуктов. В этом плане разные виды животных резко отличаются между собой. Так, птица способна быстро переработать зерно и обеспечить необходимым количеством мяса и яиц. Производство имеет промышленную технологию, хорошо механизировано, однако для этого требуются концентраты.

Свиньи также дают быстро прирост и продукцию, в течение одного года до 100 кг и более; но затраты при этом состоят в основном из концентратов. Имея комбинированный силос, можно в какой-то степени снизить долю концентратов в рационе свиней.

Крупный рогатый скот – может дать целиком продукцию за счет растительных кормов (без зерна). Он не является конкурентом человека в потреблении зерна. Эту особенность следует помнить всегда. Очень часто для получения молока доля концентратов в рационе коров доходит до 60 %. Это очень много. Задача – снизить до 20-30%, что реально и возможно при полноценном кормлении, прежде всего кормовым белком.

Пищевая ценность кормов, в % на сухую массу (по Чечеткину А.В.).

Таблица 10.1

Большинство растительных кормов содержат немного белков, за исключением гороха, сои, а также кормов животного и бактериального происхождения.

Белки, окисляясь в организме, могут служить источником энергии, но организм животного и птицы не может обходиться без систематического поступления белков с кормом. Опыты показывают, что длительное исключение углеводов и жиров из рациона животного мало отражается на продуктивности; исключение белка из рациона приводит к снижению продуктивности, а длительное исключение – к гибели животного. Без кормовых белков невозможна не только высокая продуктивность, но и жизнь животного.

В течение жизни организма его клетки сменяются многократно. Так, например, эритроциты крови полностью обновляются за 100-120 дней, интенсивно сменяется эпителий кожи и слизистых оболочек и других тканей. Роль белков велика для растущего организма, для животных, основу продуктивности которых составляет молоко, яйца, шерсть.

Например, корова с продуктивностью 20 кг молока ежедневно теряет с молоком 0,5 кг белка. Белки составляют 20% массы тела, в том числе 95% азота белка приходится на долю аминокислот. Если живая масса коровы 500 кг, то из этого количества 100 кг составляют аминокислоты. Без белков и аминокислот не может быть обеспечено воспроизводство основных элементов клеток, тканей, органов, синтез ферментов, гормонов. О белковом обмене можно судить на основе показателей азотистого баланса.

Азотистый баланс определяется на основании суточного потребления животным азотистых веществ с кормами, выделения их с калом, мочой. На основании потребления - выделения - разницы между ними судят о количестве усвоенных организмом азотистых веществ за сутки и коэффициенте использования протеина корма.

Аминокислоты всасываются в кровь, доставляются в печень, где частично дезаминируются, декарбоксилируются или подвергаются трансаминированию. Кроме того, происходит постоянно обновление белков собственного тела – распад (в лизосомах) и синтез de novo. Обновление аминокислот в белках ткани идет очень интенсивно. Так, белки печени обновляются наполовину за 8-12 суток, плазмы крови – за 18-45 суток. У крупного рогатого скота при выращивании на мясо за сутки синтезируется 120-200 г белка, у лактирующей коровы с молоком выделяется 600-1200 г новых белков. Распад тканевых белков – аутолиз происходит под действием ферментов – тканевых протеаз – катепсинов.

Третьим источником свободных аминокислот (1-ый из кишечника, 2-ой - аутолиз) в клетках организма является их синтез. В растениях синтезируется очень большой набор аминокислот (свыше 20), а в животном организме синтезируются только заменимые аминокислоты путем восстановительного аминирования кетокислот и трансаминирования.

Восстановительное аминирование кетокислот является обратным процессом окислительного дезаминирования аминокислот (глутаминовая, аспарагиновая и др.). Ресинтез происходит в 2 этапа:

Таким образом, в первую фазу реакции из кетокислоты и аммиака образуются иминокислоты, во вторую – иминокислота восстанавливается за счет водорода восстановленной формы НАД или НАДФ, то есть НАД H 2 , НАДФ Н 2 – в аминокислоту. Этот путь синтеза аминокислот в организме животных ограничен, он ярче выражен у растений и микробов (бактерий).

Наиболее выраженный путь биосинтеза аминокислот в организме – путь переаминирования (трансаминирования). Он открыт в 1937 году Браунштейном A.E. и Крицманом М.Г. Было установлено, что из глутаминовой и пировиноградной кислот могут образоваться α-кетоглутаровая кислота и аланин без промежуточного выделения аммиака.

Эту реакцию называют трансаминированием, при этом происходит перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. Донором аминогруппы является аминокислота, акцептором – кетокислота. Все природные аминокислоты подвержены ферментативному переаминированию. Наиболее активно эта реакция происходит между глутаминовой кислотой и щавелевоуксусной.

Между аспарагиновой кислотой и α-кетоглутаровой (в печени и мышечной ткани) реакция происходит с участием трансфераз (трансаминаз); коферментом является фосфо- пиридоксаль (витамин B 6).

Аминогруппа через основание Шиффа переходит на фосфопиридоксаль, в результате синтезируется фоофопиридоксамин и соответствующая кетокислота. Фосфопиридоксамин реагирует с новой кетокислотой, образуя новую аминокислоту с освобождением фосфопирид оксаля. Процесс образования промежуточного продукта можно представить следующим образом:

Процесс образования промежуточного продукта можно представить следующим образом:

Переаминирование играет очень важную роль при синтезе в тканях необходимых аминокислот.

Таким образом, фонд свободных аминокислот клеток формируется за счет:

1) поступления из органов пищеварения;

2) распада белков;

3) синтеза заменимых аминокислот в реакциях трансаминирования, восстановительного аминирования кетокислот.
Дезаминирование аминокислот

Различают четыре способа дезаминирования аминокислот: 1. Восстановительное дезаминирование:

В результате образуется органическая кислота и аммиак.

2. Гидролитическое дезаминирование:

В результате реакции образуется оксикислота и аммиак.

Эти виды дезаминирования характерны для бактерий (преджелудка жвачных, толстого отдела кишечника других животных).

3. Внутримолекулярное дезаминирование:

В результате образуется ненасыщенная органическая кислота и аммиак.

Такой вид дезаминирования характерен для бактерий, растений, а в животном организме дезаминируется гистидин. Под действием фермента гистидиндезаминазы происходит образование аммиака и урокиноновой кислоты.

1. 
   Окислительное дезаминирование:

Это наиболее распространенная форма дезаминирования. Реакция происходит с участием ферментов, где акцептором водорода, как правило, является НАД, реже – ФМН. Она проходит в

две стадии. На первой стадии образуется неустойчивая иминокислота, во второй стадии с участием молекулы воды образуется аммиак и кетокислота:

В тканях организма важно дезаминирование Д-аминокислот, так как в белках содержатся только L-аминокислоты. Поэтому в организме весьма активна дегидрогеназа а-глутаминовой кислоты, которая превращает ее в а-кетоглутаревую кислоту.

Реакция весьма распространена. Глутаматдегидрогеназа играет решающую роль в процессах окислительного дезаминирования большинства аминокислот путем непрямого Дезаминирования.

Коферментом глутамат дегидрогеназы является НАД (НАДФ):

НАДН 2 в дыхательной цепи митохондрий обеспечивает синтез трех молекул АТФ (печень, мышца, почки, мозг и т.д.).

Трансаминирование – непрямой путь дезаминирования

аминокислот

В метаболизме аминокислот трансаминирование занимает ключевое место. Так, глутаматдегидрогеназа весьма активно ведет к образованию α-кетоглутаровой кислоты, которая является субстратом для трансаминирования с другими аминокислотами. Например:

Глутаминовая кислота затем дезаминируется по схеме, представленной выше. Щавелевоуксусная кислота так же может быть субстратом для переаминирования и для дезаминирования:

Механизм непрямого дезаминирования обеспечивает дезаминирование всех аминокислот в организме животных.
Декарбоксилирование аминокислот
В тканях животных декарбоксилированию подвергаются аминокислоты: гистидин, тирозин, глутаминовая кислота, 5-окситриптофан, 3,4-диоксифенилаланин (ДОФА), цистеиновая кислота.

Первые три входят в состав белков, остальные – продукты обмена – тирозина, триптофана, цистеина.

Декарбоксилазы в качестве кофактора имеют фосфопиридоксаль (витамин B 6), они декарбоксилируют только α-аминокислоты. Амины, образующиеся при этом, влияют на обмен веществ. При декарбоксилировании цистеина образуется таурин – необходимый для синтеза желчных кислот. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин:


Гистамин вызывает спазм гладких мышц (включая мышцы бронхов), снижает кровяное давление, расширяет капилляры, вызывает отек, усиливает в 8-10 раз выделение желудочного сока.

При декарбоксилировании тирозина и ДОФА соответственно образуется тирамин и 3,4-диокситирамин:

Как тирамин, так и 3,4-диокситирамин обладают мощным фармакологическим действием. ДОФА и дофамин содержатся в высокой концентрации в двигательных центрах головного мозга и играют важную роль в управлении мышцами.

При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется γ-аминомасляная кислота – природный фактор, тормозящий деятельность нервных клеток. Амины окисляются моноаминооксидазами до альдегидов и выводятся из организма.

Окислительное расщепление аминокислот
Большую часть энергии организм получает в результате окисления углеводов и нейтральных жиров (до 90 %). Остальную часть 10% за счет окисления аминокислот. Аминокислоты, прежде всего, используются для синтеза белка. Окисление их происходит:

1) если аминокислоты, образующиеся при обновлении белков не используются для синтеза новых белков;

2) если в организм поступает избыток белка;

3) в период голодания или при сахарном диабете , когда нет углеводов или их усвоение нарушено, в качестве источника энергии используются аминокислоты.

Во всех этих ситуациях аминокислоты теряют свои аминогруппы и превращаются в соответствующие α-кетокислоты, которые затем окисляются до СО 2 и H 2 O. Частично это окисление идет через цикл трикарбоновых кислот. В результате дезаминирования и окисления образуются пировиноградная кислота, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, α-кетоглутаровая кислота, сукцинил-КоА, фумаровая кислота. Некоторые аминокислоты могут превращаться в глюкозу, а другие – в кетоновые тела.
Пути обезвреживания аммиака в тканях животных

Аммиак токсичен, и накопление его в организме может привести к смерти. Существуют следующие пути обезвреживания аммиака:

1. Синтез аммонийных солей.

2. Синтез амидов дикарбоновых аминокислот.

3. Синтез мочевины.

Синтез аммонийных солей происходит ограниченно в почках, это как дополнительное защитное приспособление организма при ацидозах. Аммиак и кетокислоты частично используются для ресинтеза аминокислот и для синтеза других азотистых веществ. Кроме того, в тканях почек аммиак участвует в процессе обезвреживания оргинических и неорганических кислот, образуя с ними нейтральные и кислые соли:

1. 
   R – COOH + NH 3 → R – COONH 4 ;
2. 
   H 2 SO 4 + 2 NH 3 → (NH 4) 2 SO 4 ;
3. 
   H 3 PO 4 + NH 3 → NH 4 H 2 PO 4

Этим путем организм защищается от потери с мочой при выведениикислот знпачительного количества катионов (Na, K, отчасти Са, Mg), что могло бы привести к резкому снижению щелочного резерва крови. Количество аммонийных солей, выводимых с мочой, заметно повышается при ацидозе, так как аммиак используется для нейтрализации кислоты. Одним из путей связывания и обезвреживания аммиака является использование его для образования амидной связи глутамина и аспарагина. При этом из глутаминовой кислоты под действием фермента глутаминсинтетазы синтезируется глутамин, из аспарагиновой кислоты при участии аспарагинсинтетазы – аспарагин:

Этим путем происходит устранение аммиака во многих органах (мозг, сетчатка, почки, печень, мышцы). Амиды глутаминовой и аспарагиновой кислот могут образоваться и тогда, когда эти аминокислоты находятся в структуре белка, то есть акцептором аммиака может быть не только свободная аминокислота, но и белки, в состав которых они входят. Аспарагин и глутамин доставляются в печень и используются в синтезе мочевины. Аммиак переносится в печень и с помощью аланина (глюкозо-аланиновый цикл). Этот цикл обеспечивает перенос аминогрупп из скелетных мышц в печень, где они превращаются в мочевину, а работающие мышцы получают глюкозу. В печени глюкоза синтезируется из углеродного скелета аланина. В работающей мышце из α-кетоглутаровой кислоты образуется глутаминовая кислота, которая затем передает аминную группу - NH 2 пировиноградной кислоте, в результате синтезируется аланин – нейтральная аминокислота. Схематически указанный цикл выглядит следующим образом:

Глутаминовая кислота + пировиноградная кислота ↔

↔ α-кетоглутаровая кислота + аланин

Рис. 10.1. Глюкозо-аланиновый цикл.

Этот цикл выполняет две функции: 1) переносит аминогруппы из скелетных мышц в печень, где они превращаются в мочевину;

2) обеспечивает работающие мышцы глюкозой, поступающей с кровью из печени, где для ее образования используется углеродный скелет аланина.

Образование мочевины – основной путь обезвреживания аммиака. Этот процесс изучали в лаборатории И.П.Павлова. Показано, что мочевина синтезируется в печени из аммиака, CO 2 и воды.

Мочевина выводится с мочой в качестве главного конечного продукта белкового, соответственно аминокислотного обмена. На долю мочевины приходится до 80-85% всего азота мочи. Главным местом синтеза мочевины в организме является печень. Сейчас доказано, что синтез мочевины происходит в несколько этапов.

1 стадия – образование карбамоилфосфата происходит в митохондриях под действием фермента карбомоилфосфат-синтетазы:

На следующей стадии с участием орнитина синтезируется цитруллин:

Цитруллин переходит из митохондрий в цитозоль клеток печени. После этого в цикл вводится вторая аминогруппа в форме аспарагиновой кислоты. Происходит конденсация молекул цитруллина и аспарагиновой кислоты с образованием аргинин-янтарной кислоты.

Цитруллин аспарагиновая аргинин-янтарная

кислота кислота
Аргинин-янтарная кислота расщепляется на аргинин и фумаровую кислоты.

Под действием аргиназы аргинин гидролизуется, образуется мочевина и орнитин. В дальнейшем орнитин поступает в митохондрии и может включиться в новый цикл обезвреживания аммиака, а мочевина выделяется с мочой.

Таким образом, в синтезе одной молекулы мочевины нейтрализуется две молекулы NH 3 и CO 2 (HCO 3), что также имеет значение в поддержании рН. Для синтеза одной молекулы мочевины расходуется 3 молекулы АТФ, в том числе две при синтезе карбомоилфосфата, одна для образования аргинин-янтарной кислоты; фумаровая кислота может превращаться в яблочную и щавелевоуксусную кислоты (цикл Кребса), а последняя в результате трансаминирования или восстановительного аминирования может превратиться в аспарагиновую кислоту. Некоторая часть азота аминокислот выделяется из организма в виде креатинина , который образуется из креатина и креатинфосфата.

Из всего азота мочи на долю мочевины приходится до 80-90%, аммонийных солей – 6 %. При избыточном кормлении белком доля азота мочевины возрастает, а при недостаточном белковом кормлении снижается до 60 %.

У птиц и рептилий – нейтрализация аммиака происходит путем образования мочевой кислоты. Птичий помет на птицефабриках - это источник азотсодержащего удобрения (мочевая кислота).

Особенности обмена отдельных аминокислот
Глицин – легко синтезируется в организме животных, лишь для птиц может быть лимитирующей аминокислотой.


Дезаминируется в тканях под влиянием глициноксидазы с образованием глиоксалевого альдегида. При этом НАД восстанавливается в НАДН 2 , который в дыхательной цепи митохондрий дает три молекулы АТФ. Глицин используется для синтеза парных желчных кислот, глутатиона, креатина, серина, коламина, пуринов, порфиринов. Идет на обезвреживание бензойной и фенилуксусной кислот.
Серин – при дезаминировании его образуется пировиноградная кислота и аммиак.

Серин входит в состав серинсодержащих фосфолипидов, является исходным продуктом образования этаноламина и холина, цистеина.

Общую схему катаболизма и глюконеогенез можно представить в следующем виде (рис.10.2., по Николаеву А.Я.):

Рис. 10.2. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез.
Треонин - незаменимая аминокислота для всех видов животных. Под действием альдолазы превращается в глицин и уксусный альдегид.

Цистеин и цистин . К недостатку серосодержащих аминокислот чувствителен крупный рогатый скот и овцы. Цистеин и цистин легко превращаются друг в друга путем окислительно-восстановительных реакций:


Наличие –SH, -S-S- группировок определяет высокую реактивность ферментов и гормонов. Часть цистеина превращается в таурин, который используется в синтезе парных желчных кислот.

При декарбоксилировании цистеина образцется тиоэтаноламин – кофактор фермента активирования кислот HS-KoA.

Цистеин входит в состав глутатиона – трипептида, широко представленного в эритроцитах, печени, который может быть в восстановленной (HS-глутатион) и окисленной (-S-S-) формах. Глутатион является кофактором дегидрогеназы 3-фосфоглицеринового альдегида и глиоксилазы.

Метионин – незаменимая аминокислота, принимает участие в синтезе цистеина. Метионин имеет CH 3 метильную группу активную в трансметилировании. Это универсальный донор метальных групп (для этаноламина, карнозина, гуанидинуксусной кислоты, норадреналина, пиримидиновых оснований).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Их много в белках растений. Играют роль в трансаминировании, дезаминировании других аминокислот. Синтезируются из кетокислот. Глутамин используется в синтезе пуриновых оснований мононуклеотидов. При декарбоксилировании аспарагиновой кислоты может образоваться β и α-аланин:


β-аланин идет на синтез пантотеновой кислоты. При декарбоксилировании глутаминовой кислоты образуется у-аминомасляная кислота.

Лизин – незаменимая аминокислота. Биологический распад лизина проходит по сложному пути с образованием α-аминоадипиновой, α- кетоадипиновой и глутаровой кислот.

Фенилаланин и тирозин являются субстратами для синтеза тироксина, адреналина, норадреналина. Валин, лейцин, изолейцин – превращения их направлены на синтез жирных кислот и кетоновых тел. Остальные аминокислоты и два амида могут служить субстратами для синтеза глюкозы и гликогена. Глюконеогенез из аминокислот (синтез глюкозы) происходит интенсивно из гликогенных аминокислот при преимущественно белковом кормлении животных или голодании. При голодании используются белки собственных тканей.

Катаболизм лейцина и лизина не включает стадии образования пировиноградной кислоты.

Мы подошли к наиважнейшему аспекту в планировании питания спортсмена. Тема нашей статьи — белковые обменные процессы. В новом материале вы найдёте ответы на вопросы: что такое обмен белков, какую роль протеины и аминокислоты играют в организме и что бывает, если нарушается белковый метаболизм.

Общая суть

Из белка (протеина) состоит большая часть наших клеток. Это основа жизнедеятельности организма и его строительный материал.

Белки регулируют следующие процессы:

• мозговую деятельность;
• переваривание тригидроглицеридов;
• синтез гормонов;
• передачу и хранение информации;
• движение;
• защиту от агрессивных факторов;

Примечание: наличие белка напрямую связано с синтезом инсулина. Без достаточного количества , из которых синтезируется этот элемент, повышение сахара в крови становится лишь вопросом времени.

• создание новых клеток — в частности, за счет белковых структур регенерируют клетки печени;
• транспортировку липидов и других важных соединений;
• преобразование липидных связей в смазочные материалы для суставов;
• контроль метаболизма.



И еще десятки различных функций. Фактически белок – это мы. Поэтому люди, которые отказываются от употребления мяса и других животных продуктов, все равно вынуждены искать альтернативные источники белка. В противном случае, их вегетарианская жизнь будет сопровождаться дисфункциями и патологическими необратимыми изменениями.

Как бы это странно не звучало, но небольшой процент белка есть во многих продуктах. Например, крупы (все, за исключением манной) имеют в своем составе до 8% белка, пусть и с неполным аминокислотным составом. Это частично компенсирует дефицит белка, если вы хотите сэкономить на мясе и спортивном питании. Но помните, что организму нужны разные белки — одной гречкой не удовлетворить потребности в аминокислотах. Не все белки расщепляются одинаково и все по разному влияют на деятельность организма.




В пищеварительном тракте белок расщепляется под воздействием специальных ферментов, которые тоже состоят из белковых структур. Фактически, это замкнутый круг: если в организме есть длительный дефицит белковых тканей, то и новые белки не смогут денатурировать до простых аминокислот, что вызовет еще больший дефицит.

Важный факт: белки могут участвовать в энергетическом обмене наравне с липидами и углеводами. Дело в том, что глюкоза — необратимая и самая простейшая структура, которая превращается в энергию. В свою очередь белок, пускай и со значительными энергетическими потерями в процессе окончательной денатурации, может быть превращен в . Другими словами, организм в критической ситуации способен использовать белок в качестве топлива.

В отличие от углеводов и жиров, белки усваиваются ровно в том количестве, которое необходимо для функционирования организма (включая поддержание постоянного анаболического фона). Никаких протеиновых излишков организм не откладывает. Единственное, что может изменить этот баланс – это прием и аналогов гормона тестостерона (анаболических стероидов). Первичная задача таких препаратов – вовсе не повышение силовых показателей, а увеличение синтеза АТФ и белковых структур, за счет чего и .

Этапы белкового обмена

Белковые обменные процессы гораздо сложнее углеводных и . Ведь если углеводы – это всего лишь энергия, а жирные кислоты поступают в клетки практически в неизменном виде, то главный строитель мышечной ткани претерпевает в организме целый ряд изменений. На некоторых этапах по белок и вовсе может метаболизироваться в углеводы и, соответственно, в энергию.



Рассмотрим основные этапы обмена белков в организме человека, начиная с их поступления и запечатывания слюной денатурата будущих аминокислот и заканчивая конечными продуктами жизнедеятельности.

Примечание: мы поверхностно рассмотрим биохимические процессы, которые позволят понять сам принцип переваривания белков. Для достижения спортивных результатов этого будет достаточно. Однако при нарушениях белкового обмена лучше обратится к врачу, который определит причину патологии и поможет устранить её на уровне гормонов или синтеза самих клеток.

Этап	Что происходит	Суть
Первичное попадание белков	Под воздействием слюны расщепляются основные гликогеновые связи, превращаясь в простейшую глюкозу, остальные фрагменты запечатываются для последующей транспортировки.	На этом этапе основные белковые ткани в составе продуктов питания выделяются в отдельные структуры, которые затем будут перевариваться.
Переваривание белков	Под воздействием панкреатина и других ферментов происходит дальнейшая денатурация до белков первого порядка.	Организм настроен таким образом, что может получать аминокислоты только из простейших цепочек белков, для чего он воздействует кислотой, чтобы сделать белок более расщепляемым.
Расщепление на аминокислоты	Под воздействием клеток внутренней слизистой оболочки кишечника, денатурированные белки всасываются в кровь.	Уже упрощенный белок организм расщепляет на аминокислоты.
Расщепление до энергии	Под воздействием огромного количества инсулиновых заменителей и ферментов для переваривания углеводов белок распадается до простейшей глюкозы	В условиях, когда организму не хватает энергии, он не денатурирует белок, а при помощи специальных веществ расщепляет его сразу до уровня чистой энерги.
Перераспределение аминокислотных тканей	Циркулируя в общем кровотоке, белковые ткани под воздействием инсулина транспортируются по всем клеткам, отстраивая необходимые аминокислотные связи.	Белки, путешествуя по организму, восстанавливают недостающие части, как в мышечных структурах, так и в структурах связанных с гормоностимуляцией, мозговой активностью или последующей ферментацией.
Составление новых белковых тканей	В мышечных тканях аминокислотные структуры, связываясь с микроразрывами, составляют новые ткани, вызывая гипертрофию мышечных волокон.	Аминокислоты в нужном составе превращаются в мышечную-белковую ткань.
Вторичный белковый обмен	При наличии переизбытка белковых тканей в организме, они под вторичным воздействием инсулина снова попадают в кровоток для превращения их в другие структуры.	При сильном мышечном напряжении, долгом голоде или во время болезни организм использует мышечные белки для компенсации аминокислотного недостатка в других тканях.
Транспортировка липидных тканей	Свободно циркулирующие белки, соединенные в фермент липазу, помогают транспортировать и переваривать вместе с желчью полинасыщенные жирные кислоты.	Белок участвует в транспортировке жиров и синтезе холестерина из них. В зависимости от аминокислотного состава белка синтезируются как полезный, так и вредный холестерин.
Выведение окисленных элементов (конечных продуктов)	Отработанные аминокислоты в процессе катаболизма выводятся с продуктами жизнедеятельности организма.	Мышечные ткани, поврежденные в результате нагрузок, транспортируются из организма.

Нарушение метаболизма белков

Нарушения белкового обмена опасны для организма не менее, чем патологии метаболизма жиров и углеводов. Белки участвуют не только в формировании мышц, но практически во всех физиологических процессах.

Что может пойти не так? Как мы все знаем, важнейший энергетический элемент в организме — это молекулы АТФ, которые, путешествуя по крови, раздают клеткам необходимые . При нарушении обмена белков «ломается» синтез АТФ и нарушаются процессы, которые косвенно или напрямую влияют на синтезирование из аминокислот новых белковых структур.

В числе наиболее вероятных последствий метаболических нарушений:

• острый панкреатит;
• некроз тканей желудка;
• раковые новообразования;
• общее отекание организма;
• нарушение водно-солевого баланса;
• потеря веса;
• замедление умственного развития и роста у детей;
• невозможность переваривания жирных кислот;
• невозможность транспортировки продуктов жизнедеятельности по кишечнику без раздражения сосудистых стенок;
• резкие
• разрушение костной и мышечной ткани;
• разрушение нейрон-мышечной связи;
• ожирение;
• Под воздействием изменений в гормональном балансе катаболические реакции превалируют над анаболическими.
• Без поступления белка из пищи возникает недостаток основных синтезируемых аминокислот.
• В отсутствии достаточного поступления углеводов остаточные белки катаболизируются в метаболиты сахара.
• Полное отсутствие жировой прослойки.
• Есть патологии почек и печени.

Итог

Метаболизм белков в организме человека – сложнейший процесс, требующий изучения и внимания. Однако для поддержания уверенного анаболического фона при правильном перераспределении белковых структур в последующие аминокислоты достаточно придерживаться простых рекомендаций:

1. Потребление белка на килограмм тела отличается для тренированного и нетренированного человека (спортсмена и не-спортсмена).
2. Для полноценного метаболизма нужны не только углеводы и белки, но и жиры.
3. Голодание всегда приводит к разрушению белковых тканей для восполнения энергетических запасов.
4. Белки – это в основном потребители, а не носители энергии.
5. Оптимизационные процессы в организме направлены на уменьшение энергопотребления с целью сохранения ресурсов на длительное время.
6. Белки — это не только мышечные ткани, но и ферменты, мозговая активность и многие другие процессы в организме.

И главный совет для спортсменов: не увлекайтесь соевым протеином, так как из всех белковых коктейлей он обладает самым слабым аминокислотным составом. Более того, продукт плохой очистки может привести к катастрофическим последствиям — изменениям гормонального фона и . Длительное потребление сои чревато дефицитом невосполнимых в организме аминокислот, что станет первопричиной нарушения белкового синтеза.

Курсовая работа: 34 с., 12 источников, 5 рисунков

Объект исследования – Белковый обмен в организме человека.

Цель работы – исследование нарушения белкового обмена в организме человека.

Метод исследования – описательный

валин, треонин, фенилаланин, аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин, Белок, аминокислоты, гемоглобин, пуринових, инацина, гидрофильность, ураты, креатинина

Введение

1. Обмен белков

1.1 Промежуточный обмен белков

1.2 Роль печени и почек в обмене белков

1.3 Обмен сложных белков

1.4 Баланс азотистого обмена

1.5 Нормы белков в питании

1.6 Регуляция белкового обмена

2. Тканевой обмен аминокислот

2.1 Участие аминокислот в процессах биосинтеза

2.2 Участие аминокислот в процессах катаболизма

2.3 Образование конечных продуктов обмена простых белков

3 Тканевой обмен нуклеотидов

3.1 Синтез ДНК и РНК

3.2 Катаболизм ДНК и РНК

4 Регуляция процессов азотистого обмена

5 Радиоизотопное исследование азотистого обмена

6 Патология азотистого обмена

6.1 Белковая недостаточность

6.2 Патология обмена аминокислот

7 Азотистый обмен в облученном организме

8 Изменение азотистого обмена в процессе старения

Литература

ВВЕДЕНИЕ

Организм человека состоит из белков (19,6 %), жиров (14,7 %), углеводов (1 %), минеральных веществ (4,9 %), воды (58,8%). Он постоянно расходует эти вещества на образование энергии, необходимой для функционирования внутренних органов, поддержания тепла и осуществления всех жизненных процессов, в том числе физической и умственной работы.

Одновременно происходят восстановление и создание клеток и тканей, из которых построен организм человека, восполнение расходуемой энергии за счет веществ, поступающих с пищей. К таким веществам относят белки, жиры, углеводы, минеральные вещества, витамины, воду и др., их называют пищевыми. Следовательно, пища для организма является источником энергии и пластических (строительных) материалов.

Это сложные органические соединения из аминокислот, в состав которых входят углерод (50-55%), водород (6-7 %), кислород (19-24 %), азот (15-19 %), а также могут входить фосфор, сера, железо и другие элементы.

Белки - наиболее важные биологические вещества живых организмов. Они служат основным пластическим материалом, из которого строятся клетки, ткани и органы тела человека. Белки составляют основу гормонов, ферментов, антител и других образований, выполняющих сложные функции в жизни человека (пищеварение, рост, размножение, иммунитет и др.), способствуют нормальному обмену в организме витаминов и минеральных солей. Белки участвуют в образовании энергии, особенно в период больших энергетических затрат или при недостаточном количестве в питании углеводов и жиров. Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4 ккал (16,7 кДж).

При недостатке белков в организме возникают серьезные нарушения: замедление роста и развития детей, изменения в печени взрослых, деятельности желез внутренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, снижение работоспособности и сопротивляемости к инфекционным заболеваниям.

Белок в организме человека образуется беспрерывно из аминокислот, поступающих в клетки в результате переваривания белка пищи. Для синтеза белка человека необходим белок пищи в определенном количестве и определенного аминокислотного состава. В настоящее время известно более 80 аминокислот, из которых 22 наиболее распространены в пищевых продуктах. Аминокислоты по биологической ценности делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимы восемь аминокислот - лизин, триптофан, метионин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин; для детей нужен также гистидин. Эти аминокислоты в организме не синтезируются и должны обязательно поступать с пищей в определенном соотношении, т. е. сбалансированными. Особенно ценны незаменимые аминокислоты триптофан, лизин, метионин, содержащиеся в основном в продуктах животного происхождения, соотношение которых в пищевом рационе должно составлять 1:3:3.

Заменимые аминокислоты (аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин и др.) могут синтезироваться в организме человека.

Пищевая ценность белка зависит от содержания и сбалансированности незаменимых аминокислот. Чем больше в нем незаменимых аминокислот, тем он ценней. Источниками полноценного белка являются мясо, рыба, молочные продукты, яйца, бобовые (особенно соя), овсяная и рисовая крупы.

Суточная норма потребления белка 1,2-1,6 г на 1 кг массы человека, т. е всего 57-118 г в зависимости от пола, возраста и характера труда человека. Белки животного происхождения должны составлять 55 % суточной нормы. Кроме того, при составлении рациона питания следует учитывать сбалансированность аминокислотного состава пищи. Наиболее благоприятный аминокислотный состав представлен в сочетании таких продуктов, как хлеб и каша с молоком, пирожки с мясом, пельмени.

1 Обмен белков

Биологическое значение и специфичность белков. Белки являются основным веществом, из которого построена протоплазма клеток и межклеточные вещества. Жизнь - есть форма существования белковых тел (Ф. Энгельс). Без белков нет и не может быть жизни. Все ферменты, без которых не могут протекать обменные процессы, являются белковыми телами. С белковыми телами - миозином и актином - связаны явления мышечного сокращения. Переносчиками кислорода в крови являются пигменты белковой природы, у высших животных - гемоглобин, а у низших - хлорокруорин и гемоцианин. Белку плазмы, фибриногену, кровь обязана своей способностью к свертыванию. С некоторыми белковыми веществами плазмы, так называемыми антителами, связаны иммунные свойства организма. Одно из белковых веществ сетчатки - зрительный пурпур, или родопсин - повышает чувствительность сетчатки глаза к восприятию света. Нуклеопротеиды ядерные и цитоплазматические принимают существенное участие в процессах роста и размножения. С участием белковых тел связаны явления возбуждения и его распространения. Среди гормонов, участвующих в регуляции физиологических функций, имеется ряд веществ белковой природы.

Строение белков отличается большой сложностью. При гидролизе кислотами, щелочами и протеолитическими ферментами белок расщепляется до аминокислот, общее число которых более двадцати пяти. Помимо аминокислот, в состав различных белков входят и многие другие компоненты (фосфорная кислота, углеводные группы, липоидные группы, специальные группировки).

Белки отличаются высокой специфичностью. В каждом организме и в каждой ткани имеются белки, отличные от белков, входящих в состав других организмов и других тканей. Высокая специфичность белков может быть выявлена при помощи следующей биологической пробы. Если ввести в кровь животного белок другого животного или растительный белок, то организм отвечает на это общей реакцией, заключающейся в изменении деятельности ряда органов и в повышении температуры. При этом в организме образуются специальные защитные ферменты, способные расщеплять введенный в него чужеродный белок.

Парэнтеральное (т. е. минуя пищеварительный тракт) введение чужеродного белка делает животное через некоторый промежуток времени чрезвычайно чувствительным к повторному введению этого белка. Так, если морской свинке парэнтерально ввести небольшое количество (1 мг и даже меньше) чужеродного белка (сывороточные белки других животных, яичные белки и т. д.), то через 10-12 дней (инкубационный период) повторное введение нескольких миллиграммов этого же самого белка вызывает бурную реакцию организма морской свинки. Реакция проявляется в судорогах, рвоте, кишечных кровоизлияниях, понижении кровяного давления, расстройстве дыхания, параличах. В результате этих расстройств животное может погибнуть. Такая повышенная чувствительность к чужеродному белку получила название анафилаксии (Ш. Рише, 1902), а описанная выше реакция организма - анафилактического шока. Значительно большая доза чужеродного белка, вводимая первый раз или до истечения инкубационного срока, не вызывает анафилактического шока. Повышение чувствительности организма к тому или иному воздействию называется сенсибилизацией. Сенсибилизация организма, вызванная парентеральным введением чужеродного белка, сохраняется в течение многих месяцев и даже лет. Она может быть устранена, если ввести этот же белок повторно до истечения срока инкубационного периода.

Явление анафилаксии наблюдается и у людей в форме так называемой «сывороточной болезни» при повторном введении лечебных сывороток.

Высокая специфичность белков понятна, если учесть, что путем различного комбинирования аминокислот возможно образование бесчисленного количества белков с различным сочетанием аминокислот. Расщепление белков в кишечнике обеспечивает не только возможность их всасывания, но и снабжение организма продуктами для синтеза своих собственных специфических белков.

Основное значение белков заключается в том, что за их счет строятся клетки и межклеточное вещество и синтезируются вещества, принимающие участие в регуляции физиологических функций. В известной мере белки, однако, наряду с углеводами и жирами, используются и для покрытия энергетических затрат.

1.1 Промежуточный обмен белков

Белки в пищеварительном канале подвергаются расщеплению протеолитическими ферментами (пепсином, трипсином, химотрипсином, полипептидазами и дипептидазами) вплоть до образования аминокислот. Поступившие из кишечника в кровь аминокислоты разносятся по всему организму и из них в тканях синтезируются белки.

Как показали исследования с применением тяжелого изотопа азота (N18), в теле все время происходит перестройка белковых тел с выхождением из них и обратным включением в их состав аминокислот. Белки тела находятся в состоянии постоянного обмена с теми аминокислотами, которые находятся в составе небелковой фракции. В теле происходят также превращения одних аминокислот в другие. К числу таких превращений относится переаминирование, заключающееся в переносе аминогруппы с аминокислот на кетокислоты (А. Е. Браунштейн и М. Г. Крицман). При окислительном распаде аминокислот прежде всего происходит дезаминирование. Аммиак, отщепляющийся в качестве одного из конечных продуктов белкового обмена, у высших животных в значительной своей части подвергается дальнейшему превращению в мочевину. У человека азот мочевины составляет в среднем 85% всего азота мочи.

У птиц и рептилий главным конечным продуктом обмена белков является не мочевина, а мочевая кислота. Даже введенная в организм мочевина превращается в организме птиц в мочевую кислоту. Такая особенность азотистого обмена связана с тем, что эмбриональный период жизни птиц протекает в замкнутом пространстве, внутри яйца. Мочевая кислота обладает очень низкой растворимостью и слабо проникает через животные перепонки. Поэтому накопление в полости аллантоиса и эмбрионов такого продукта азотистого обмена, как мочевая кислота, не приносит вреда эмбрионам.

У млекопитающих мочевая кислота также является одним из конечных продуктов, выводимых с мочой. Она образуется только из пуриновых тел, которые входят в состав нуклеопротеидов и нуклеотидов, являющихся коферментами некоторых ферментативных систем.

У собак мочевая кислота подвергается дальнейшему расщеплению, и конечным продуктом обмена пуринових тел у них является аллантоин.

К числу важных конечных продуктов азотистого обмена относятся также креа-тинин и гиппуровая кислота. Креатинин представляет собой ангидрид креатина. Креатин находится в мышцах и в мозговой ткани в свободном состоянии и в соединении с фосфорной кислотой (фосфокреатин).

Креатинин образуется из фосфокреатинина путем отщепления фосфорной кислоты. Количество выводимого с мочой из организма креатинина сравнительно постоянно (1,5 г в суточной моче) и мало зависит от количества белков, принимаемых с пищей. Только при мясной пище, богатой креатином, количество креатинина в моче возрастает.

Гиппуровая кислота синтезируется из бензойной кислоты и гликокола (у собак преимущественно в почках, у большинства животных и у человека преимущественно в печени и в меньших размерах в почках).

Этот синтез, невидимому, направлен на обезвреживание бензойной кислоты. Особенно много образуется гиппуровой кислоты у травоядных животных в связи с тем, что в растительной пище содержатся вещества, превращающиеся _в животном организме в бензойную кислоту. Увеличение содержания гиппуровой кислоты в моче наблюдается и у человека при переходе на растительную диету.

Продуктами распада белков, подчас имеющими большое физиологическое значение, являются амины (например, гистамин).

1.2 Роль печени и почек в обмене белков

При протекании крови через печень аминокислоты частично задерживаются в ней и из них синтезируется «запасный» белок, легко потребляемый организмом при ограниченном введении белка. Незначительный запас белка, невидимому, может откладываться и в мышцах (А. Я. Данилевский).

Рисунок 1.1 – Схема экк-павловской фистулы.

І - схема хода сосудов до операции; II - экк-павловская фистула. Наложено соустье между воротной веной и нижней полой веной; воротная вена между соустьем и печенью перевязана; ІІІ - «перевернутая» экк-павловская фистула. После наложения соустья между воротной веной и нижней полой веной последняя перевязана выше соустья - в этом случае развиваются коллатерали между v. porta n v. azygos.

В печени происходит, вероятно, также образование белков. Так, после кровопотерь нормальное содержание альбуминов и глобулинов плазмы крови быстро восстанавливается. Если же функция печени нарушена отравлением фосфором, то восстановление нормального белкового состава крови чрезвычайно замедлено. Образование альбуминов в печени показано в опытах с ее измельченной тканью. Печень играет центральную роль и в промежуточном белковом обмене. В ней в большом объеме совершаются процессы дезаминирования, а также синтез мочевины. В печени же происходит обезвреживание ряда ядовитых продуктов кишечного гниения белка (фенолы, индол). Удаление печени вызывает через некоторое время гибель животного даже при условии повторного введения глюкозы. Очевидно, это обусловлено отравлением продуктами промежуточного обмена белков, в частности, накоплением аммиака. Очень большую роль в изучении функции печени сыграл метод наложения соустья между венами (фистула Экка-Павлова).

Экк-павловская фистула представляет соустье между воротной веной и нижней полой веной (рис. 157), причем участок воротной вены вблизи печени перевязывается. В результате такой операции кровь, оттекающая от кишечника и поступающая в воротную вену, не может из нее поступать в печень, а изливается в нижнюю полую вену, минуя печень. Такая операция сохраняет печень жизнеспособной, так как последняя снабжается кровью через печеночную артерию. Но при этом исключается возможность задержки печенью токсических веществ, всасываемых кишечником. Впервые эта трудная операция была осуществлена Н. В. Экком в лаборатории И. Р. Тараханова. Однако сохранять в живых собак с таким свищом Экку не удалось. И. П. Павлов в 1892 г. прооперировал около 60 собак, причем около трети их остались живыми и были подвергнуты изучению. Биохимическая часть исследований была проведена М. В. Ненцким и его сотрудниками. Оказалось, что собаки с экк-павловской фистулой могут жить в течение значительного срока, если только их пища содержит мало белка. При белковой пище, в частности, при даче собакам большого количества мяса, происходит отравление организма ядовитыми продуктами распада белков. Животное становится возбужденным, координация движений нарушается, наступают судороги и затем смерть. В крови при этом обнаруживается повышенное содержание аммиака. Органом, принимающим значительное участие в белковом обмене, являются почки. В почках происходит отщепление аммиака от аминокислот, причем отщепляющийся аммиак идет на нейтрализацию кислот. Последние в форме аммонийных солей выделяются с мочой.

Через почки происходит освобождение организма от образовавшихся азотистых конечных продуктов белкового обмена (мочевина, креатинин, мочевая кислота, гиппуровая кислота, аммиак). При нарушении функции почек в результате их заболевания происходит задержка всех этих продуктов в тканях и в крови, что приводит к накоплению небелкового (так называемого остаточного) азота в крови (азотемия и уремия). Если накопление азотсодержащих продуктов обмена в крови прогрессирует, то человек погибает.

1.3 Обмен сложных белков

Нуклеопротеиды принимают участие в явлениях роста и размножения. В тканях, не увеличивающих уже своей массы, роль нуклеопротеидов, по-видимому, сводится к участию в воспроизведении белковых веществ ткани. Обмен цитоплазматических нуклеопротеидов (рибонуклеопротеидов) происходит интенсивнее, чем обмен ядерных нуклеопротеидов, дезоксирибонуклеопротеидов. Так, скорость обновления фосфора в рибонуклеиновой кислоте печени в ЗО раз, а в рибонуклеиновой кислоте мозга в 10 раз больше, чем в дезоксирибонуклеиновой кислоте этих тканей. Об обмене нуклеопротеидов в организме человека судят по выведению пуриновых тел, в частности, мочевой кислоты. В обычных условиях питания ее выделяется 0,7 г в сутки. При мясной пище образование ее в организме повышено. При нарушении обмена, выражающемся в заболевании подагрой, трудно растворимая мочевая кислота откладывается в тканях, в частности, в окружности суставов.

В организме непрерывно происходит распад и синтез гемоглобина. При синтезе геминовой группы используется гликокол и уксусная кислота. Необходимо также достаточное поступление в тело железа.

Об интенсивности распада гемоглобина в теле можно получить представление по образованию желчных пигментов, возникновение которых связано с расщеплением порфиринового кольца геминовой группировки и отщеплением железа. Желчные пигменты поступают с желчью в кишечник и в толстых кишках подвергаются восстановлению до стеркобилиногена или уробилиногена. Часть уробилиногена теряется с каловыми массами, а часть всасывается в толстых кишках и затем попадает в печень, из которой вновь поступает в желчь. При некоторых страданиях печени уробилиноген не задерживается полностью в печени и попадает в мочу. Содержащийся в моче уробилиноген в присутствии кислорода окисляется в уробилин, отчего моча темнеет.

1.4 Баланс азотистого обмена

Изучение белкового обмена облегчается тем, что в состав белка входит азот. Содержание азота в различных белках колеблется от 14 до 19%, в среднем же составляет 16%. Каждые 16 г азота соответствуют 100 г белка, air азота, следовательно, - 6,25 г белка. Поэтому, изучая азотистый баланс, т. е. количество азота, введенного с пищей, и количество азота, выведенного из организма, можно охарактеризовать суммарно и белковый обмен. Усвоение азота организмом равно азоту пищи минус азот кала, выведение - количеству азота, выделенного с мочой. Умножая эти количества азота на 6,25, определяют количество потребленного и распавшегося белка. На точности этого метода сказываются потери организмом белков с кожной поверхности (слущивающиеся клетки рогового слоя эпидермиса, отрастающие волосы, ногти). Процессы расщепления белков в организме и выведение продуктов обмена, так же как усвоение воспринятых белков, требуют многих часов. Поэтому для определения величины белкового распада в организме необходимо собирать мочу в течение суток, а при ответственных исследованиях - даже в течение многих суток подряд.

Во время роста организма или прироста в весе за счет усвоения увеличенного количества белков (например, после голодания, после инфекционных болезней и т. д.) количество вводимого с пищей азота больше, чем количество выводимого. Азот задерживается в теле в форме белкового азота. Это обозначается как положительный азотистый баланс. При голодании, при заболеваниях, сопровождающихся большим распадом белков, наблюдается превышение выделяемого азота над вводимым, что обозначается как отрицательный азотистый баланс. Когда количество вводимого и выводимого азота одинаково, говорят об азотистом равновесии.

Обмен белка существенно отличается от обмена жиров и углеводов тем, что во взрослом здоровом организме почти не происходит откладывания легко используемого запасного белка. Количество резервного белка, откладываемого в печени, незначительно, и удержания этого белка на длительный срок не происходит. Увеличение общей массы белков в организме наблюдается только в период роста, в период восстановления после инфекционных болезней или голодания и в известной мере в период усиленной мышечной тренировки, когда происходит некоторое увеличение общей массы мускулатуры. Во всех остальных случаях избыточное введение белка вызывает увеличение распада белка в организме.

Если поэтому человек, находящийся в состоянии азотистого равновесия, начинает принимать с пищей большое количество белков, то количество выводимого с мочой азота также увеличивается. Однако состояние азотистого равновесия на более высоком уровне устанавливается не сразу, а в течение нескольких дней. То же самое происходит, но в обратном порядке, если переходить на более низкий уровень азотистого равновесия. По мере уменьшения количества азота, вводимого с пищей, уменьшается и количество азота, выводимого с мочой, причем через несколько дней устанавливается равно1 весне на более низком уровне.

В обычных условиях питания азотистое равновесие устанавливается при выделении 14-18 г азота с мочой. При понижении количества белков в пище оно может быть установлено и на 8-10 г. Дальнейшее понижение количества белков в пище приводит уже к отрицательному азотистому балансу. То минимальное количество вводимого с пищей белкового азота (6-7 г), при котором еще возможно сохранение азотистого равновесия, называется белковым минимумом. Количество выводимого с мочой азота при белковом голодании зависит от того, вводятся ли другие питательные вещества или нет. Если все энергетические затраты организма могут быть обеспечены за счет других питательных веществ, то количество азота, выводимого с мочой, может быть снижено до 1 г в сутки и даже ниже.

При поступлении в тело белков в количестве меньшем, чем это соответствует белковому минимуму, организм испытывает белковое голодание: потери белков организмом восполняются в недостаточной степени. В течение более или менее продолжительного срока в зависимости от степени голодания отрицательный белковый баланс не грозит опасными последствиями. Описаны наблюдения над «искусниками голодания», которые не принимали пищи, ограничиваясь лишь небольшим количеством воды, в течение 20-50 дней. Однако, если голодание не прекратится, наступает смерть.

При продолжительном общем голодании количество азота, выводимого из организма, в первые дни резко снижается, затем устанавливается на постоянном низком уровне (рис. 158). Опыты на животных показали, что незадолго перед смертью азотистый распад в организме вновь повышается. Это обусловлено исчерпанием последних остатков других энергетических ресурсов, в частности, жиров.

Рисунок 1.2 – Влияние полного голодания на суточное выведение с мочой валового азота (по Бенедикту).

1.5 Нормы белков в питании

В связи с тем, что при различных условиях питания минимум может изменяться, а значение больших количеств белков в пище не выяснено, белковые нормы не являются определенными. Фойт, исходя из статистических цифр, предложил в качестве суточной нормы 118 г белка. Нормы Читтендена (50-60 г) и Хиндхеде (25-35 г), как показывает большой ряд наблюдений, являются совершенно недостаточными и, как правило, приводят к отрицательному азотистому балансу.

Внимание к минимальным суточным нормам белков за границей является показателем стремления правящих классов в капиталистических странах оправдать наступление на жизненный уровень трудящихся масс, обреченных на полуголодное существование в результате возросшей эксплуатации. Исследования советских ученых (О. П. Молчанова и др.) позволяют считать наиболее обоснованным минимумом 100-120 г белков за сутки. Прием в пищу больших количеств белка для здоровых людей не является вредным.

Следует иметь в виду, что количественные нормы в белковом питании сохраняют свое значение только при условии надлежащего состава пищевых белков. Поступление с пищей ряда аминокислот, синтез которых в животном теле невозможен, является совершенно необходимым для того, чтобы обеспечить синтез белков организма. Напротив, некоторые аминокислоты могут быть синтезированы из других аминокислот и даже из

безазотистых тел и аммиака, и их поступление в организм с пищей не обязательно. Исследования последних лет показали, что число таких аминокислот больше, чем раньше предполагали.

Из приведенных ниже 20 аминокислот жизненно необходимыми для человека являются только 8.

Незаменимые аминокислоты

Изолейцин

Метионин

Фенилаланин

Триптофан

Заменимые аминокислоты

Гликокол

Цитруллин

Аспарагиновая кислота

Глютаминовая кислота

Оксипролин

Гистидин

При выключении из пищи одной из незаменимых аминокислот процессы синтеза белков в организме нарушаются. У растущего организма происходит задержка роста, а затем потеря веса. Таким образом, к белковому питанию применим «закон минимума», по которому синтез белка в организме ограничивается той из незаменимых аминокислот, которая вводится с пищей в минимальном количестве.

Те белки, которые содержат необходимые аминокислоты в пропорции, наиболее благоприятной для синтеза белков в организме, используются организмом наиболее полно. Поэтому оказывается, что для поддержания нормального роста животного требуется неодинаковое количество различных белков, т. е. биологическая ценность белков в зависимости от их аминокислотного состава неодинакова. Биологическую ценность белков измеряют количеством белка организма, которое может образоваться из 100 г белка пищи. Оказывается, что белки животного происхождения (мяса, яиц и молока) имеют высокую биологическую ценность (70-95%), а большинство белков растительного происхождения (ржаного хлеба, овса, кукурузы) - более низкую биологическую ценность (60-65%). Имеются, однако, и белки животного происхождения (например, желатина), не содержащие некоторых ценных аминокислот (триптофана, тирозина, цистина), а поэтому являющиеся неполноценными.

1.6 Регуляция белкового обмена

Интенсивность белкового - обмена в большой мере зависит от гуморальных влияний со стороны щитовидной железы. Гормон щитовидной железы, тироксин, повышает интенсивность белкового обмена. При базедовой болезни, характеризующейся усиленным выделением гормонов щитовидной железы (гипертиреоз), белковый обмен повышен. Напротив, при гипофункции щитовидной, железы (гипотиреоз) интенсивность белкового обмена резко снижается. Так как деятельность щитовидной железы находится под контролем нервной системы, то последняя и является истинным регулятором белкового обмена (стр. 480).

На ход обмена белков оказывает большое влияние характер пищи. При мясной пище повышено количество образующейся мочевой кислоты, креатинина и аммиака. При растительной пище эти вещества образуются в значительно меньших количествах, так как в растительной пище мало пуринових тел и креатина. Количество аммиака, образующегося в почках, зависит от кислотно-щелочного равновесия в организме - при ацидозе его образуется больше, при алкалозе - меньше. С растительной пищей вводится значительное количество щелочных солей органических кислот. Органические кислоты окисляются до углекислого газа, выводимого через легкие. Соответствующая доля основания, остающаяся в организме и выводимая затем с мочой, сдвигает кислотно-щелочное равновесие в сторону алкалоза. Поэтому при растительной пище нет необходимости в образовании в почках аммиака для нейтрализации избытка кислот, и в этом случае содержание его в моче незначительно.